Cyklofiliny – białka o wielu funkcjach

Aktywne formy białek powstają w wyniku translacji oraz zmian zachodzących w trakcie, bądź po tym procesie (fałdowanie, potranslacyjne modyfikacje, kierowanie do odpowiedniego przedziału komórkowego). Struktura przestrzenna białka uzależniona jest od jego sekwencji aminokwasowej co udowodnił Christian Anfinsen, który badając fałdowanie rybonukleazy A, skupił się na odzyskiwaniu aktywności zdenaturowanego enzymu w wyniku prowadzonego procesu renaturacji (nagroda Nobla w dziedzinie chemii w 1972 r. razem z Stanfordem Moore’em i Williamem H. Steinem). Fałdowanie polipeptydów stabilizowane jest i wspomagane przez dwie grupy białek, są to czaperony (nazywane również białkami opiekuńczymi) oraz izomerazy: disulfidoizomerazy (PDI, ang. protein disulfide isomerase, EC 5.3.4.1) i izomerazy peptydyloprolilowe (PPI, ang. peptidylprolyl isomerase EC 5.2.1.8). Czaperony asystują podczas fałdowania białek utrzymując ich stany przejściowe i zapobiegają tworzeniu nieprawidłowych struktur, natomiast izomerazy prowadzą izomeryzację wiązań dwusiarczkowych (PDI) i peptydyloprolilowych (PPI). Praca ta w całościpoświęcona jest charakterystyce cyklofilin, należących do rodziny PPI ze szczególnym uwzględnieniem ich funkcji w procesach związanych z regulacją i patogenezą.