scholarly journals MicroRNA‐411‐3p inhibits bleomycin‐induced skin fibrosis by regulating transforming growth factor‐β/Smad ubiquitin regulatory factor‐2 signalling

2021 ◽  
Author(s):  
Ziyan Zhang ◽  
Xuemin Gao ◽  
Yang He ◽  
Yumeng Kang ◽  
Fuyu Jin ◽  
...  
Keyword(s):  
Growth Factor ◽  
Transforming Growth Factor ◽  
Transforming Growth Factor Β ◽  
Skin Fibrosis ◽  
Regulatory Factor

scholarly journals Lack of Skin Fibrosis in Tight Skin (TSK) Mice with Targeted Mutation in the Interleukin-4Rα and Transforming Growth Factor-β Genes

2001 ◽  
Vol 116 (1) ◽  
pp. 136-143 ◽  
Author(s):  
Tracy McGaha ◽  
Shinichiro Saito ◽  
Robert G. Phelps ◽  
Ronald Gordon ◽  
Nancy Noben-Trauth ◽  
...  
Keyword(s):  
Growth Factor ◽  
Transforming Growth Factor ◽  
Transforming Growth Factor Β ◽  
Skin Fibrosis ◽  
Tight Skin ◽  
Targeted Mutation

scholarly journals FKBP12 functions as an adaptor of the Smad7–Smurf1 complex on activin type I receptor

2006 ◽  
Vol 36 (3) ◽  
pp. 569-579 ◽  
Author(s):  
T Yamaguchi ◽  
A Kurisaki ◽  
N Yamakawa ◽  
K Minakuchi ◽  
H Sugino
Keyword(s):  
Growth Factor ◽  
Transforming Growth Factor ◽  
Transforming Growth Factor Β ◽  
Type I ◽  
Dependent Manner ◽  
Regulatory Factor ◽  
Fk506 Binding Protein ◽  
Adaptor Molecule ◽  
Inhibitory Function ◽  
Inhibitory Molecule

The cytoplasmic immunophilin FKBP12, a 12 kDa FK506-binding protein, has been shown to act as an inhibitor for transforming growth factor-β (TGF-β) signaling. FKBP12 binds to the glycine- and serine-rich motif (GS motif) of the TGF-β type I receptor, and functions as a secure switch to prevent the leaky signal. Upon stimulation with ligand, FKBP12 is released from the receptor to fully propagate the signal. We found that activin, a member of TGF-β superfamily, also induced the dissociation of FKBP12 from the activin type I receptor (ALK4). However, we observed that the released FKBP12 associates again with the receptor a few hours later. FKBP12 also interacted with another inhibitory molecule of activin signal, Smad7, in an activin-dependent manner, and formed a complex with Smad7 on the type I receptor. FK506, a chemical ligand for FKBP12, which dissociates FKBP12 from the receptor, decreased the interaction between Smad7 and Smad ubiquitin regulatory factor 1 (Smurf1). FK506 also inhibited the ubiquitination of the type I receptor by Smurf1. These findings indicate a new inhibitory function of FKBP12 as an adaptor molecule for the Smad7–Smurf1 complex to regulate the duration of the activin signal.

Perianale Fisteln bei CED: vom Mausmodell zur Klinik

2018 ◽  
Vol 75 (5) ◽  
pp. 287-294
Author(s):  
Michael Scharl
Keyword(s):  
Growth Factor ◽  
Morbus Crohn ◽  
Transforming Growth Factor ◽  
Transforming Growth Factor Β ◽  
Interleukin 13

Zusammenfassung. Fisteln stellen nach wie vor eine der wichtigsten Komplikationen bei Patienten mit Morbus Crohn dar. Bei mindestens einem Drittel aller Morbus Crohn Patienten treten im Laufe der Erkrankung Fisteln auf. Eine dauerhafte Heilung der Fistel wird jedoch, auch unter Ausschöpfung sämtlicher medikamentöser und chirurgischer Therapieoptionen, nur in rund einem Drittel dieser Patienten erreicht. Der genaue molekulare Mechanismus der Fistelentstehung ist bis heute nicht ganz klar. Aus histopathologischer Sichtweise stellen Fisteln eine röhrenartige Struktur dar, welche von flachen epithelartigen Zellen ausgekleidet ist. Als ursächlicher Entstehungsmechanismus wird dabei die sogenannte epitheliale-zu-mesenchymale Transition (EMT) angesehen und es kann eine starke Expression der Entzündungsmediatoren Tumor Nekrose Faktor, Interleukin-13 und Transforming Growth Factor β in den Fistelarealen nachgewiesen werden. Zusätzlich zu den bereits etablierten, medikamentösen Therapieoptionen, also Antibiotika, Immunmodulatoren und anti-TNF Antikörper, stellt insbesondere der Einsatz der mesenchymalen Stammzelltherapie einen erfolgversprechenden Therapieansatz für die Zukunft dar.

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