Identification of an actin-binding protein from Dictyostelium as elongation factor 1a

Nature ◽  
1990 ◽  
Vol 347 (6292) ◽  
pp. 494-496 ◽  
Author(s):  
Fan Yang ◽  
Mark Demma ◽  
Vivien Warren ◽  
Suranganie Dharmawardhane ◽  
John Condeelis
Keyword(s):  
Binding Protein ◽  
Elongation Factor ◽  
Actin Binding ◽  
Actin Binding Protein

Elongation factor 1β is an actin-binding protein

2001 ◽  
Vol 1527 (3) ◽  
pp. 130-140 ◽  
Author(s):  
Ruth Furukawa ◽  
Tim M Jinks ◽  
Tomer Tishgarten ◽  
Mark Mazzawi ◽  
Donald R Morris ◽  
...  
Keyword(s):  
Binding Protein ◽  
Elongation Factor ◽  
Actin Binding ◽  
Actin Binding Protein ◽  
Elongation Factor 1Β

scholarly journals Ανακάλυψη πρωτεϊνών σχετικών με την παθολογία του καρκίνου του τραχήλου της μήτρας

2019 ◽  
Author(s):  
Βασιλική Λυγηρού
Keyword(s):  
Protein Binding ◽  
Binding Protein ◽  
Elongation Factor ◽  
Actin Binding ◽  
Gtpase Activating Protein ◽  
Lim Domain ◽  
Actin Binding Protein ◽  
Ras Gtpase ◽  
Elongation Factor 1 Alpha ◽  
Serum Paraoxonase

Ο καρκίνος του τραχήλου της μήτρας αποτελεί την τέταρτη συχνότερη και πιο θανατηφόρα μορφή καρκίνου στις γυναίκες, παγκοσμίως. Ο εμβολιασμός και ο προληπτικός έλεγχος έχουν μειώσει τα περιστατικά όμως η ασθένεια ευθύνεται για σημαντικό αριθμό θανάτων ενώ η διαθέσιμες θεραπευτικές μέθοδοι επηρεάζουν τη γονιμότητα των ασθενών. Σκοπός της διδακτορικής αυτής διατριβής αποτελεί η χρήση τεχνικών πρωτεωμικής σε συνδυασμό με τη βιοπληροφορική ανάλυση και την ανασκόπηση της βιβλιογραφίας για την ανακάλυψη νέων πρωτεϊνών που σχετίζονται με την παθολογία του καρκίνου του τραχήλου της μήτρας με στόχο την καλύτερη κατανόηση των μοριακών μηχανισμών που διέπουν το σχηματισμό των δυσπλασιών. Για την επίτευξη του στόχου, χρησιμοποιήθηκαν τέσσερις κυτταρικές σειρές, αντιπροσωπευτικές των συχνότερων μολύνσεων από HPV (HeLa - HPV 18, SiHa - HPV 16), του καρκίνου του τραχήλου της μήτρας χωρίς μόλυνση από HPV (C33A), καθώς και φυσιολογικών κερατινοκυττάρων του τραχήλου της μήτρας (HCK1T). Η ανάλυση των πρωτεϊνικών εκχυλισμάτων πραγματοποιήθηκε με τη μέθοδο GeLC-MS/MS και προσέφερε ικανοποιητικό αριθμό αναγνωρίσεων (2.500-3.500 πρωτεΐνες ανά κυτταρική σειρά) με πολύ καλή αναπαραγωγιμότητα. Από τη σύγκριση της κάθε κυτταρικής σειράς καρκίνου του τραχήλου της μήτρας με τη τα φυσιολογικά κερατινοκύτταρα προέκυψαν ~800-1.400 διαφορικά εκφραζόμενες πρωτεΐνες, ανά σύγκριση, οι οποίες παρέχουν χρήσιμη πληροφορία για τις μεταβολές στη ρύθμιση των σηματοδοτικών μονοπατιών και των σημαντικών μορίων στον καρκίνο του τραχήλου της μήτρας. Η βιοπληροφορική ανάλυση των διαφορικά εκφραζόμενων πρωτεϊνών επιβεβαίωσε την ειδικότητα των αναγνωρίσεων και την ακρίβεια των μετρήσεων καθώς τα μοριακά μονοπάτια που εμφάνισαν αλλαγή στη ρύθμισή τους σχετίζονται με τις υψηλές ενεργειακές ανάγκες και τον αυξημένο κυτταρικό κύκλο που είναι γνωστό ότι υφίστανται στα καρκινικά κύτταρα. Για τη διαλογή πρωτεϊνών ενδιαφέροντος για περαιτέρω διερεύνηση επιλέχθηκαν οι 105 διαφορικά εκφραζόμενες πρωτεΐνες που εμφάνισαν κοινή τάση έκφρασης στις τρεις συγκρίσεις (HeLa/HCK1T, SiHa/CK1T και C33A/HCK1T) και μελετήθηκαν ενδελεχώς στη βιβλιογραφία. Οι πρωτεΐνες που δεν είχαν μελετηθεί προηγουμένως στον καρκίνο του τραχήλου της μήτρας αλλά υπάρχουν δεδομένα για αυτές σε άλλους τύπους καρκίνων με παρόμοια τάση έκφρασης όπως και στην παρούσα μελέτη, είναι συνολικά 21 και αποτελούν τη βάση για περαιτέρω μελέτη και πειράματα. Μάλιστα, μετά από βαθύτερη διερεύνηση, επιλέχθηκαν 7 από αυτές (LIM domain and actin-binding protein 1, Importin subunit alpha-1, Serum paraoxonase/arylesterase 2, Elongation factor 1-alpha 2, Caprin-1, Mitochondrial import receptor subunit TOM34, Ras GTPase-activating protein-binding protein 1) για πειράματα ανοσοϊστοχημείας σε δείγματα τραχήλου από υγιείς και ασθενείς με προκαρκινική δυσπλασία χαμηλής και υψηλής διαφοροποίησης καθώς και με και καρκίνο του τραχήλου της μήτρας, ως συνέχεια της παρούσας διδακτορικής διατριβής. Ακόμη, για τις πρωτεΐνες LIM domain and actin-binding protein 1, Importin subunit alpha-1 και Ras GTPase-activating protein-binding protein 1 έχουν σχεδιαστεί και πειράματα λειτουργικής διερεύνησης. Eν κατακλείδι, αποτελέσματα της παρούσας διδακτορικής διατριβής παρέχουν νέες γνώσεις για τους μοριακούς μηχανισμούς και τους βασικούς ρυθμιστές της καρκινογένεσης του τραχήλου της μήτρας και μπορούν να αποτελέσουν τη βάση για περαιτέρω έρευνες και προσεγγίσεις της βιολογίας συστημάτων και να συμβάλουν στην ανακάλυψη βιοδεικτών και στην αναγνώριση νέων φαρμακευτικών στόχων.

Clathrin Hub Expression Dissociates the Actin-Binding Protein Hip1R from Coated Pits and Disrupts Their Alignment with the Actin Cytoskeleton

Traffic ◽  
2001 ◽  
Vol 2 (11) ◽  
pp. 851-858 ◽  
Author(s):  
Elizabeth M. Bennett ◽  
Chih-Ying Chen ◽  
Asa E. Y. Engqvist-Goldstein ◽  
David G. Drubin ◽  
Frances M. Brodsky
Keyword(s):  
Actin Cytoskeleton ◽  
Binding Protein ◽  
Actin Binding ◽  
Coated Pits ◽  
Actin Binding Protein

Binding of Human Platelet Glycoprotein lb and Actin to Fragments of Actin-Binding Protein

1992 ◽  
Vol 67 (02) ◽  
pp. 252-257 ◽  
Author(s):  
Anne M Aakhus ◽  
J Michael Wilkinson ◽  
Nils Olav Solum
Keyword(s):  
Actin Filaments ◽  
High Speed ◽  
Binding Protein ◽  
Protein A ◽  
Actin Binding ◽  
Platelet Glycoprotein ◽  
Actin Binding Protein ◽  
Crossed Immunoelectrophoresis ◽  
Triton X ◽  
Calpain Inhibitors

SummaryActin-binding protein (ABP) is degraded into fragments of 190 and 90 kDa by calpain. A monoclonal antibody (MAb TI10) against the 90 kDa fragment of ABP coprecipitated with the glycoprotein lb (GP lb) peak observed on crossed immunoelectrophoresis of Triton X-100 extracts of platelets prepared without calpain inhibitors. MAb PM6/317 against the 190 kDa fragment was not coprecipitated with the GP lb peak under such conditions. The 90 kDa fragment was adsorbed on protein A agarose from extracts that had been preincubated with antibodies to GP lb. This supports the idea that the GP Ib-ABP interaction resides in the 90 kDa region of ABP. GP lb was sedimented with the Triton-insoluble actin filaments in trace amounts only, and only after high speed centrifugation (100,000 × g, 3 h). Both the 190 kDa and the 90 kDa fragments of ABP were sedimented with the Triton-insoluble actin filaments.

Sign in / Sign up

Export Citation Format

Share Document