scholarly journals Analysis of the Binding of Aripiprazole to Human Serum Albumin: The Importance of a Chloro-Group in the Chemical Structure

ACS Omega ◽  
2018 ◽  
Vol 3 (10) ◽  
pp. 13790-13797 ◽  
Author(s):  
Keiki Sakurama ◽  
Akito Kawai ◽  
Victor Tuan Giam Chuang ◽  
Yoko Kanamori ◽  
Miyu Osa ◽  
...  
Keyword(s):  
Human Serum Albumin ◽  
Serum Albumin ◽  
Human Serum ◽  
Chemical Structure ◽  
Chloro Group

scholarly journals Chemical structure of two fragments of human serum albumin and their location in the albumin molecule

1975 ◽  
Vol 147 (3) ◽  
pp. 585-592 ◽  
Author(s):  
F Bellon ◽  
C Lapresle
Keyword(s):  
Human Serum Albumin ◽  
Serum Albumin ◽  
Human Serum ◽  
Chemical Structure ◽  
Human Albumin ◽  
Disulphide Bond ◽  
Alpha Chain ◽  
Disulphide Bonds ◽  
Terminal Amino ◽  
Albumin Molecule

1. ‘Inhibitor fragment’ isolated from human serum albumin degraded by rabbit cathepsin D is composed of one peptide chain with two intrachain disulphide bonds. There are two kinds of inhibitor molecules having different N-terminal amino acids: one is threonine and the other glutamine. 2. Fragment F1, isolated from inhibitor degraded by trypsin, is composed of two chains linked by a disulphide bond. There are three kinds of fragment F1. All have one alpha chain in common, which has an intrachain disulphide bond. They differ by the nature of the chain, which is linked to the alpha chain by a disulphide bond. The epsilon chain is present in trace amounts. The two other chains, beta and gamma, differ by their C-terminal amino acid, which is respectively arginine and lysine. 3. Inhibitor is composed of the last 92 or 89 residues of the human albumin molecule and fragment F1 is composed of two parts of this C-terminal portion of the albumin molecule.

scholarly journals Human serum albumin-resveratrol complex formation: Effect of the phenolic chemical structure on the kinetic and thermodynamic parameters of the interactions

2020 ◽  
Vol 307 ◽  
pp. 125514 ◽  
Author(s):  
Jaqueline de Paula Rezende ◽  
Eliara Acipreste Hudson ◽  
Hauster Maximiler Campos De Paula ◽  
Raissa Soares Meinel ◽  
Adilson David Da Silva ◽  
...  
Keyword(s):  
Human Serum Albumin ◽  
Complex Formation ◽  
Serum Albumin ◽  
Human Serum ◽  
Thermodynamic Parameters ◽  
Chemical Structure ◽  
Kinetic And Thermodynamic Parameters

II. Lokalisation der Placenta mit 113Inm- Human-Serum-Albumin

1969 ◽  
Vol 08 (01) ◽  
pp. 15-21 ◽  
Author(s):  
K. E. Scheer ◽  
J. Heep ◽  
W. Maier-Borst ◽  
W. J. Lorenz ◽  
H. Sinn ◽  
...  
Keyword(s):  
Human Serum Albumin ◽  
Serum Albumin ◽  
Human Serum ◽  
Vena Cava ◽  
Placenta Praevia ◽  
Wird Eine

ZusammenfassungNach tierexperimentellen Voruntersuchungen wurde die Placentographie mit trägerfreiem 113Inm -HSA als klinische Methode eingeführt. Vor Amniocentesen und bei Verdacht auf Placenta praevia werden Placentographien geschrieben. Den Schwangeren wird eine Aktivität von 500 μCi in die Cubitalvene injiziert. Die der Aktivität entsprechende Indiummenge ist kleiner als 0,1 ng. Die fetale Strahlenbelastung liegt unter lOmrad. Bei Anwendung von 113Inm-HSA entfällt eine Blockade der mütterlichen und fetalen Schilddrüsen. Die genaue Abgrenzung einer Placenta praevia wird nicht durch eine Blasenaktivität beeinträchtigt.Es wurden bisher 19 Placentalokalisationen durchgeführt. In allen Fällen konnte der Placentasitz eindeutig festgestellt werden. Bedingt durch die lange Liegezeit beim Aufnehmen eines Szintigramms kam es in zwei Fällen zu einem Vena-Cava-Kompressions-Syndrom. Zur Verhinderung dieser klinischen Zwischenfälle werden inzwischen Placentographien mit der Anger-Kamera aufgenommen. Mit Hilfe des divergierenden Kollimators konnte der gesamte Abdominalbereich erfaßt werden. Die Aufnahmezeit konnte auf 7 — 10 Minuten verkürzt werden. Die intravenöse injizierte Aktivität betrug bei dieser Methode ebenfalls 500 μCi. Der diagnostische Aussagewert der Kamerabilder ist szintigraphischen Aufnahmen gleichwertig.

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