Parameters for the Two-Dimensional Crystallization of the Membrane Protein Microsomal Glutathione Transferase

1998 ◽  
Vol 123 (2) ◽  
pp. 87-96 ◽  
Author(s):  
Ingeborg Schmidt-Krey ◽  
Gerd Lundqvist ◽  
Ralf Morgenstern ◽  
Hans Hebert
Keyword(s):  
Membrane Protein ◽  
Glutathione Transferase ◽  
Two Dimensional ◽  
Microsomal Glutathione

The projection structure of the membrane protein microsomal glutathione transferase at 3 Å resolution as determined from two-dimensional hexagonal crystals

1999 ◽  
Vol 288 (2) ◽  
pp. 243-253 ◽  
Author(s):  
Ingeborg Schmidt-Krey ◽  
Kazuyoshi Murata ◽  
Teruhisa Hirai ◽  
Kaoru Mitsuoka ◽  
Yifan Cheng ◽  
...  
Keyword(s):  
Membrane Protein ◽  
Glutathione Transferase ◽  
Two Dimensional ◽  
Hexagonal Crystals ◽  
Microsomal Glutathione

The 3.0 Å projection structure of microsomal glutathione transferase as determined by electron crystallography of p 21212 two-dimensional crystals

1997 ◽  
Vol 271 (5) ◽  
pp. 751-758 ◽  
Author(s):  
Hans Hebert ◽  
Ingeborg Schmidt-Krey ◽  
Ralf Morgenstern ◽  
Kazuyoshi Murata ◽  
Teruhisa Hirai ◽  
...  
Keyword(s):  
Glutathione Transferase ◽  
Two Dimensional ◽  
Electron Crystallography ◽  
Microsomal Glutathione

Stress Sensor Triggers Conformational Response of the Integral Membrane Protein Microsomal Glutathione Transferase 1†

Biochemistry ◽  
2004 ◽  
Vol 43 (35) ◽  
pp. 11145-11152 ◽  
Author(s):  
Laura S. Busenlehner ◽  
Simona G. Codreanu ◽  
Peter J. Holm ◽  
Priyaranjan Bhakat ◽  
Hans Hebert ◽  
...  
Keyword(s):  
Membrane Protein ◽  
Glutathione Transferase ◽  
Integral Membrane Protein ◽  
Stress Sensor ◽  
Microsomal Glutathione

Location of Substrate Binding Sites within the Integral Membrane Protein Microsomal Glutathione Transferase-1†

Biochemistry ◽  
2007 ◽  
Vol 46 (10) ◽  
pp. 2812-2822 ◽  
Author(s):  
Laura S. Busenlehner ◽  
Johan Ålander ◽  
Caroline Jegerscöhld ◽  
Peter J. Holm ◽  
Priyaranjan Bhakat ◽  
...  
Keyword(s):  
Membrane Protein ◽  
Binding Sites ◽  
Glutathione Transferase ◽  
Substrate Binding ◽  
Integral Membrane Protein ◽  
Substrate Binding Sites ◽  
Microsomal Glutathione

The distribution of microsomal glutathione transferase among different organelles, different organs, and different organisms

1984 ◽  
Vol 33 (22) ◽  
pp. 3609-3614 ◽  
Author(s):  
Ralf Morgenstern ◽  
Gerd Lundqvist ◽  
Göran Andersson ◽  
Lennart Balk ◽  
Joseph W. Depierre
Keyword(s):  
Glutathione Transferase ◽  
Microsomal Glutathione

scholarly journals Adición de proteínas del plasma seminal ovino durante la congelación del espermatozoide y efectos sobre su motilidad y viabilidad

2009 ◽  
Vol 10 (1) ◽  
pp. 51 ◽  
Author(s):  
Jaime Antonio Cardozo ◽  
Patricia Grasa ◽  
María Teresa Muiño B. ◽  
José Álvaro Cebrián P.
Keyword(s):  
Membrane Protein ◽  
Sperm Motility ◽  
Seminal Plasma ◽  
Gel Electrophoresis ◽  
Plasma Proteins ◽  
Two Dimensional ◽  
Plasma Séminal ◽  
Sperm Membrane ◽  
Seminal Plasma Proteins ◽  
Ram Sperm

<p>Este estudio se adelantó para evaluar el efecto de la adición de proteínas del plasma seminal de cordero en la criopreservación sobre la motilidad e integridad de la membrana espermática, y los cambios en el perfil electroforético de las proteínas de la membrana espermática inducidos por la criopreservación. Se usaron eyaculados de ocho corderos adultos de la raza rasa aragonesa, se les determinó su viabilidad y motilidad espermáticas y posteriormente se sometieron a un procedimiento de congelación. Las proteínas se separaron por el método de electroforesis en geles de acrilamida en dos dimensiones. Se obtuvo un mejoramiento significativo (<em>p </em>&lt; 0,05) en la calidad del semen congelado, cuando se adicionaron proteínas del plasma seminal. El análisis bidimensional comparativo entre el semen fresco y el congelado evidenció la pérdida de 8 puntos de proteína en el espermatozoide descongelado. La concentración de un punto de proteína de membrana espermática, de bajo peso molecular (punto 2), fue más alta (<em>p </em>&lt; 0,05) en el espermatozoide descongelado al que se adicionaron proteínas del plasma seminal. Se encontraron correlaciones entre algunos puntos de proteína y la motilidad y viabilidad espermáticas, lo cual sugiere que pueden jugar papeles importantes en el mantenimiento de la integridad y funcionalidad del espermatozoide. Se puede concluir que la adición de proteínas del plasma seminal en la congelación mejora la integridad del espermatozoide descongelado, y que la criopreservación del semen de cordero produce variaciones en la composición de las proteínas de membrana.  </p><p> </p><p><strong>Effect of seminal plasma proteins at freezing on ram sperm motility and viability</strong>  </p><p>The aim of the study was to evaluate the cryoprotective effect of seminal plasma proteins on ram sperm motility, membrane integrity and the changes in the profile of ram sperm membrane proteins induced by cryopreservation. Fresh ejaculates from 8 mature Rasa aragonesa rams were used. Sperm motility and cell viability was assessed. The freezing procedure was based on the method described by Fiser <em>et al</em>. (1987). Proteins extracted from fresh and frozen-thawed semen were subjected to the Two-dimensional polyacrilamide gel electrophoresis. A significant improvement in the quality of frozenthawed sperm was obtained after addition of seminal plasma proteins (<em>p </em>&lt; 0.05). Comparative two-dimensional polyacrilamide gel electrophoresis analysis between fresh and frozen semen, either with or without seminal plasma proteins in the cryopreservation medium, revealed that eight protein spots were lost in frozen-thawed sperm. The concentration of one sperm membrane protein spot of low Mr (spot 2) was higher (<em>p </em>&lt; 0.05) in proteinadded frozen sperm. Correlations found between certain protein spots sperm motility and viability suggests that these proteins could play important roles in the maintenance of sperm integrity and functionality. In conclusion, the addition of seminal plasma proteins to freezing extender improved frozen-thawed ram sperm integrity quality and cryopreservation of ram semen produced variations in the sperm membrane protein composition. </p>

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